1. Томас Чек (Thomas Cech): Нобелов лауреат (1989), открива рибозимите (РНК молекули с каталитична функция).
2. Сидни Олтмен (Sidney Altman): Нобелов лауреат (1989, споделена с Чек), независимо открива каталитичните свойства на РНК (в РНКаза P).
3. Джералд Джойс (Gerald Joyce): (Институт „Скрипс“, Калифорния) Пионер в in vitro еволюцията на РНК. Неговата лаборатория разработва системи за саморепликиращи се РНК молекули и изследва как РНК може да еволюира в лабораторни условия, симулирайки пребиотична еволюция.
4. Джак Шостак (Jack Szostak): (Харвардска медицинска школа, Хюис) Нобелов лауреат (2009 за теломерите), но силно ангажиран с пребиотичната химия. Неговата лаборатория провежда експерименти с протовезикули (липидни мехурчета) в присъствието на РНК, неензимна репликация на РНК (търсене на начини РНК вериги да се копират без сложни ензими), еволюция на рибозими с нови функции.
5. Дейвид Бартел (David Bartel): (Уайтхедов институт за биомедицински изследвания, MIT) Разработва мощни техники за in vitro еволюция. Неговата група е открила и изследвала множество рибозими, включително такива, които катализират синтеза на РНК полимеразни рибозими.
6. Лесли Орджел (Leslie Orgel)†: (Институт „Салк“) Пионер в пребиотичната химия. Провежда основополагащи експерименти върху неензимна репликация на нуклеинови киселини (вкл. РНК) с помощта на шаблони и активирани нуклеотиди.
7. Манфред Ейген (Manfred Eigen)†: (Институт „Макс Планк“ за биофизична химия) Нобелов лауреат (1967). Разработи теорията на хиперциклите – предполагани механизми за кооперация между самовъзпроизвеждащи се молекули (като РНК) в пребиотичната супа.
8. Джон Съдън (John Sutherland): (MRC Laboratory of Molecular Biology, Кеймбридж, Великобритания) Изследва пребиотичните синтези на нуклеотиди (градивните блокове на РНК). Неговата група постигна значителен напредък в показването на реалистични пребиотични пътища за едновременно образуване на рибоза, бази и фосфат, водещи до ключови РНК нуклеотиди.
9. Питер Унрау (Peter Unrau): (Университет „Саймън Фрейзър“, Канада) Работи върху идентифицирането и характеризирането на нов рибозим (R18 полимераза) чрез in vitro еволюция, който демонстрира примитивна РНК-зависима РНК полимеразна активност – ключов елемент за самокопиране.
10. Филип Холигер (Philipp Holliger): (MRC Laboratory of Molecular Biology, Кеймбридж, Великобритания) Разработва и изучава рибозимни полимерази, получени чрез in vitro еволюция, които могат да копират по-дълги РНК последователности, включително себе си до известна степен (саморепликация).
11. Николас Худ (Nicolas Hud): (Институт „Джорджия“ за Технология, САЩ) Фокусира се върху ролята на не-РНК молекули (като пептиди или протеиноиди) в помощ на стабилизирането и репликацията на ранна РНК. Изследва как взаимодействията РНК-пептид може да са предшествали появата на рибозомите.
12. Константин Бокленко (Constantine Bokov) & Сергей Стайнберг (Sergey Steinberg): (Университет „Монреал“, Канада) Използват биоинформатика и структурен анализ за да разберат еволюцията на рибозомите, търсейки „фосили“ в структурата на съвременната РНК, които подкрепят идеята за древен свят, доминиран от РНК катализа.

В заключение, рибозимните полимерази не могат ефективно и точно да копират сами себе си в пълна самоподдържаща се система (саморепликация).
Няма система, при която един рибозим (или малка група) може ефективно, точно и устойчиво да копира цялата си собствена дължина и сложност, за да поддържа истинска саморепликация и еволюция без значителна външна помощ (която не е била налична в пребиотичната среда). Ключови проблеми с точността са липсата на защита срещу грешки. Рибозимите нямат механизми за корекция на грешки, каквито имат протеиновите полимерази. Средната грешка е 1 на 50–100 нуклеотида, което е „Катастрофа на грешките”. При >1 грешка на 70–100 nt, информацията се губи за 1–2 поколения.
Хипотезата за РНК-свят не обяснява произхода на информацията. Произволната полимеризация на нуклеотиди не създава кодирани инструкции и семантика.

Сега ще проверим истинността на вашето твърдение.
В научно изследователска статия със заглавие:
„Emergence of a fast-reacting ribozyme that is capable of undergoing continuous evolution“
Sarah B. Voytek and Gerald F. Joyce

публикувана на 25 септември 2007 г. в PNAS, тоест 5 години преди да напишете вашата статия от 26.01.2012 г., можем да се уверим доколко вярно отразявате РНК свят „без участието на белтъци“. В статията четем следното:

„Това усилие включва няколко структурни модификации на лигазата клас I, включително добавянето на голям допълнителен домейн с произволна последователност, последвано от 24 кръга на поетапна еволюция и обширен скрининг на клонирани индивиди.
Друга линия на изследване, започваща с лигазата от клас I, доведе до създаването на система за непрекъсната in vitro еволюция на рибозими ( 14 ). Тази система работи при постоянна температура в общ реакционен съд. Тя използва олигонуклеотиден субстрат, съдържащ промотор, и два протеина, обратна транскриптаза и РНК полимераза, за да се осъществи селективна амплификация на реактивни рибозими ( фиг. 1 ).“

Експериментите на Джералд Ф. Джойс изискват предварително синтезирани рибозими (създадени от учени в лабораторията) при строго контролирани условия (pH, температура, концентрации), които не са съществували на ранната Земя. Това не е пребиотично реалистично. На ранната Земя нямаше “учени” да приготвят чисти активирани нуклеотиди с D-хирални молекули и да ги полимеризират в специфична последователност.
Джералд Ф. Джойс ни разказва за света на РНК, който според него е съществувал в началото на живота и там не е имало протеини. Въпреки това, той използва две големи протеинови машини – обратна транскриптаза и РНК полимераза. Обратната транскриптаза е високоспециализиран и изключително сложен протеинов ензим, който функционира като молекулярна машина с маса около 117 kDa и дължина около 1000 L-аминокиселини. РНК полимеразата е чудесен пример за голяма, сложна и ефективна наномашина, която е фундаментална за живота. Това е голям протеинов комплекс с 13 субединици и около 3518 L-аминокиселини. Мислите ли, че Джералд Ф. Джойс е честен, когато използва ГОТОВИ ПРОТЕИНОВИ МАШИНИ, докато ни убеждава в свят на РНК без протеини? А на всичко отгоре протеиновите машини и рибозимите са изградени от L и D хомохирални енантиомери, при положение, че никой до сега не е демонстрирал натурална хомохирална селекция на аминокиселини и нуклеотиди в една и съща среда, при еднакви условия.

Друг голям проблем пред РНК-света, за който учените премълчават е невъзможността да съществуват стабилни форми на пурини и пиримидини в една една и съща среда. Пуриновите нуклеотиди (AMP, GMP) са нестабилни при pH ≥7, а се стабилизират в кисела среда. Докато пиримидините като цитидин (CMP) е критично нестабилен при pH <7 и изисква алкално pH. Уридин (UMP) и урацил са сравнително стабилни около pH 7.
Не само екипът на Джералд Джойс, но и всички учени работещи по доказване на хипотезата за така наречения РНК-свят използват методи, средства и субстрати, за които отлично знаят, че не са съществували на ранната Земя. Всички техни експерименти са силно подвеждащи, тъй като са проведени в изкуствена лабораторна среда, която не отразява реалните условия, за които се твърди, че са имитирани. Аналогични са и твърденията за „голям напредък“ в доказване на хомохиралната селекция на аминокиселини и захари.

През 1975 са получили Нобелова награда за това; всъщност самото откритие е станало през 1970-1